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26 de fev. de 2016

Proteínas

Proteínas são moléculas muito importantes em nossas células. Eles estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares. Cada proteína dentro do corpo tem uma função específica. Algumas proteínas estão envolvidas no apoio estrutural, enquanto outros estão envolvidos no movimento corporal, ou na defesa contra germes.
Proteínas variar em termos de estrutura, bem como função. Eles são construídos a partir de um conjunto de 20 aminoácidos e têm distintas formas tridimensionais.
Abaixo é uma lista de vários tipos de proteínas e suas funções:

Funções de proteína

Anticorpos - são proteínas especializadas envolvidas na defesa do organismo a partir de antígenos (invasores). Uma forma anticorpos destruir antigénios é, imobilizando-os de modo que eles podem ser destruídos por células brancas do sangue.
Proteínas contráteis - são responsáveis pelo movimento. Exemplos incluem actina e miosina. Estas proteínas estão envolvidos em músculo contração e movimento.
Enzimas - são proteínas que facilitam as reações bioquímicas. Eles são muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reações químicas.
Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose açúcar encontrado no leite. A pepsina é uma enzima digestiva que trabalha no estômago para quebrar proteínas nos alimentos.
Proteínas hormonais - são proteínas mensageiras que ajudam a coordenar as atividades de certas corporais. Exemplos incluem a insulina, a oxitocina, e somatotropina. A insulina regula o metabolismo da glicose, controlando a concentração de açúcar no sangue. A ocitocina estimula as contrações em mulheres durante o parto. A somatotropina é uma hormona de crescimento que estimula a produção de proteínas em células musculares.
Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio. Exemplos incluem a queratina, colágeno, elastina e. Queratinas fortalecer revestimentos de proteção, como cabelo, penas, plumas, chifres e bicos. Colágenos e elastina fornecer suporte para os tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos.
Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos. Exemplos incluem a ovalbumina e caseína. Ovalbumina é encontrada em claras de ovo e caseína é uma proteína à base de leite.
Proteínas de transporte - são proteínas transportadoras de moléculas que se movem de um lugar para outro em torno do corpo. Exemplos incluem hemoglobina e citocromos. A hemoglobina transporta o oxigênio através do sangue. Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas transportadoras de elétrons.
Resumo
Proteínas servir várias funções no corpo. A estrutura de uma proteína determina a sua função. Por exemplo, o colagénio tem um super-enrolada forma helicoidal.
É longo, pegajoso, forte, e assemelha-se uma corda. Esta estrutura é ótima para dar apoio. Hemoglobina por outro lado, é uma proteína globular que é dobrado e compacto. Sua forma esférica é útil para manobras através de vasos sanguíneos.
Fonte: biology.about.com
Proteínas
As proteínas são componentes obrigatórios dos seres vivos, aparecendo até nos vírus, que não têm estrutura celular.
Um dos seus papéis fundamental está relacionado à costrução da matéria vivia. Assim, a reposição de material celular desgastado e o crescimento.
Proteínas (do grego "protos" = primeiro) são macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de aminoácido, através da ligação peptídica.
Juntamente com os glicídios e lipídios, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais.

A estrutura da proteína

Apesar de as proteínas serem constituídas por apenas vinte tipos de aminoácidos, fica evidente que o número de tipos de proteínas existentes na natureza é extremamente grande.
De fato, além de o número de aminoácidos na molécula poder variar de setenta a alguns milhares, existe um número praticamente infinito de arranjos desses aminoácidos.
As proteínas podem ser estudadas sob dois tipos de enfoque: a constituição do fio protéico e a forma da molécula.
a) A constituição do fio protéico
Trata-se da seqüência dos aminoácidos. Essa seqüência é sem dúvida um dos fatores responsáveis pela atividade biológica da proteína. Determiná-la experimentalmente é extremamente trabalhoso; apesar disso, conhecemos hoje a estrutura primária (a constituição do fio protéico, ou seja, os tipos e a quantidade de aminoácidos que compõem o fio e sua seqüência) de vários polipeptídeos e proteínas, como a insulina (hormônio do pâncreas), a ocitocina e a hemoglobina, existentes nas hemácias.
A troca de apenas uma aminoácido na seqüência pode causar serias modificações no funcionalmente da proteína. Um exemplo bem conhecido: na hemoglobina humana, uma substituição de um ácido glutâmico por uma valina, numa determinada região, provoca uma anomalia chamada anemia falciforme, em que as hemácias ficam com uma forma arqueada, de foice, quando estão no sangue venoso, com pequena taxa de oxigênio. Essa doença, em alguns casos, pode levar a pessoa à morte em baixa idade.
b) A forma da molécula
As proteínas são fios esticados; na realidade, a cadeia de aminoácidos ficar torcida formando uma hélice, como o fio de telefone. O enrolamento de uma proteína na forma de uma hélice representa o que os químicos chamam de estrutura secundária. Além disso, a própria "hélice" se torce sobre si mesma, adquirindo uma forma "globular", espacial, formando uma molécula arredondada. A forma da proteína é portanto determinada pelo tipo de dobramento da "hélice" e é chamda de estrutura terciária.

Relação entre a forma e a função

Em muitas proteínas, a forma determina seu papel biológico. Proteínas diferentes, tendo formas diferentes, terão também atividade biológica diferente.
Exemplo: A enzima maltase é uma proteína encontrada no nosso tubo digestivo, cujo papel é facilitar a digestão da maltose (dissacarídeo) em glicose (monossacarídeo). Para a maltase poder agir sobre a maltose, é necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente. Isso só é possível se as "formas" da maltase e da maltose favorecem esta ligação. A estrutura da maltase é adequada para se "encaixar" na molécula de maltose; porém, a maltase não se liga à molécula de sacarose e não pode agir na sua digestão. A maltase é específica no sentido de agir apenas sobre moléculas de maltose.
O "encaixe" entre moléculas dá a idéia da adaptação entre uma chave e uma fechadura. As moléculas biológicas reagem entre si conforme o esquema da "chave-fechadura", ou seja, é sua forma que vai determinar se ocorre ou não a reação.
Proteínas estruturaisOnde são encontradas e papel biológico
ColágenoAbundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.
QueratinaPresente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres.
Actina e miosinaPrincipais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais, portanto, para o movimento.
AlbuminaÉ a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.

Proteínas estruturais

Onde são encontradas e papel biológico
Colágeno: Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez. 
Queratina: 
Presente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres. 
Actina e miosina: 
Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais, portanto, para o movimento. 
Albumina: 
É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.
As proteínas têm um importante papel estrutural, isto é, elas fazem parte da estrutura da matéria viva. O hialoplasma é uma dispersão constituída principalmente por água e proteínas.
Fonte: www.bioweb.wku.edu
Proteínas
As proteínas são de tipos diferentes e são codificadas através de um segmento de nosso DNA, portanto envolve também o RNA e um gene específico. Elas são biomoléculas versáteis quanto às suas funções. A maioria das proteínas do organismo participam de reações que ocorrem nas células.
As proteínas são formadas por um conjunto de 20 tipos diferentes de aminoácidos (Aas), isto não quer dizer que serão encontrados na mesma quantidade em uma cadeia polipeptídica, eles podem aparecer uma única vez ou não aparecer em certa cadeia.
As proteínas podem ser constituídas por uma única, duas ou mais cadeias polipeptídicas, ou seja, são compostas por ligações peptídicas de dois ou mais Aas.
Cada proteína têm uma seqüência de Aas que lhe confere uma estrura única, que por sua vez lhe confere uma detreminada função, isto significa que esta seqüência de Aas tem um papel fundamental na estrutura de uma proteína, e na função que ela desempenha.
Quando quebradas (hidrolisadas) as proteínas são decompostas em uma mistura de aminoácidos, que é característica para cada tipo de proteína. As proteínas que são de diferentes funções possuem diferentes seqüências de aminoácidos (cadeias peptídicas).
Existem dois tipos de proteínas em relação à hidrolise:
Proteínas Simples: quando hidrolisadas fornecem apenas aminoácidos (ex: Ribonuclease, quimotripsina). 
Proteínas Conjugadas: 
quando hidrolisadas fornecem Aas e um componente químico, denominado grupo prostético. Assim, as proteínas conjugadas são classificadas de acordo com o grupo prostético.
Quando ocorre a síntese (fabricação) de uma proteína anormal com diferente seqüência de Aas do que a que normalmente ocorre, o organismo gera uma doença genética. Todas as proteínas com funções similares, tem também um cadeia de Aas muito semelhante.
O peso molecular (PM) das proteínas podem variar de 10.000 até 1.000.000. Podemos citar a estrutura das proteínas em quatro níveis:
Estrutura Primária: Inclui todas as ligações covalentes entre os Aas, e é definida como a seqüência de Aas dentro da cadeia polipeptídica. Inclui também as pontes dissulfeto feitas por certos tipos de Aas. 
Estrutura Secundária: 
Refere-se ao arranjo regular e repetitivo dos resíduos de Aas na cadeia polipeptídica. Segue sempre um padrão de repetição seja em conformação Beta, ou Alfa-Hélice. 
Estrutura Terciária: 
Enovelamento da cadeia polipeptídica. Refere-se à relação espacial entre os Aas na cadeia, como esta dobra-se no espaço. 
Estrutura Quartenária: 
Refere-se à relação espacial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, para compor uma proteína funcional. Só pode ser definida para proteínas com mais de uma cadeia.
A classificação das proteínas é dada através das funções que elas desenvolvem no organismo, e são as seguintes:
1) Enzimas: São proteínas que aumentam a velocidade de uma reação acontecer, ou seja, tem uma atividade catalítica. Todas as reações que ocorrem são catalisadas por uma enzima específica.
2) Proteínas de transporte:
a) Proteínas que se ligam a grupos específicos e os transportam através do sangue. Hemoglobina e Lipoproteína são exemplos deste tipo de proteína transportadora.
b) Proteínas que transportam substâncias através da membrana celular. Estas substâncias podem ser: Aminoácidos, glicose, Na+, K+).
3) Proteínas de Reserva: São proteínas que reservam algo importante para o crescimento e/ou germinação. Exemplos: Ferritina que armazena ferro (Fe); Mioglobina que reserva oxigênio (O2), etc.
4) Proteínas Contráteis: Dão à célula a capacidade de se contraírem, mover ou mudar de forma. São exemplos a actina e a miosina que participam diretamente na contração muscular.
5) Proteínas Estruturais: Dão sustentação e proteção ao organismo. O colágeno (umas destas proteínas) é a principal proteína dos tendões, e suporte forte tensão. Já a elastina é capaz de se distender em duas dimensões, a queratina é a proteína que forma as unhas e os cabelos.
6) Proteínas de Defesa: São as imunoglobulinas, fribrinogênio e a fibrina. Defendem o organismo de certa invasão de outras espécies (ex: microorganismos), e os protege contra injúria.
7) Proteínas Regulatórias: São os hormônios; estes regulam as atividades celulares e fisiológicas. São deste tipo: insulina, proteínas G, e GH (Hormônio do crescimento).
Fonte: www.nutrimais.com
Proteínas
O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem prioridade", "o mais importante".
As proteínas são consideradas as macromoléculas mais importantes das células. E para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas.
As proteínas são formadas a partir da união de muitos aminoácidos. Elas possuem diversas funções nos mais diversos organismos. A partir disso, pode-se notar que as proteínas não são somente as mais abundantes macromoléculas, mas também, são muito importantes para a vida. As milhares de enzimas que um organismo possui são todas proteínas com funções importantes. As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas.
As proteínas, como dito, são formadas a partir da combinação de aminoácidos. Entretanto, só existem 20 aminoácidos primários, a partir dos quais são formados outros aminoácidos e as milhares de proteínas. Mas, o quê as diferenciam? Uma proteína tem função de defesa (anticorpos, veneno de serpentes), outra, função de reserva ( ovoalbumina, encontrada no ovo, caseína, encontrada no leite) e outras, a função estrutural (queratina, colágeno). Qual a diferença entre elas?
A diferença é a seqüência na qual os aminoácidos se organizam. A partir dessa seqüência de organização dos 20 aminoácidos é que a função se destaca.
Os aminoácidos primários são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, serina, treonina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina, histidina, metionina, cisteína, cistina. Asparagina, glutamina e hidroxilisina são derivações de outros aminoácidos.
A combinação destes aminoácidos possibilita 1011 ou mais possíveis seqüências de aminoácidos, ou melhor, proteínas. Dos 23 aminoácidos, alguns são essenciais, ou seja, não são produzidos pelos organismos. Para o homem, 10 são essenciais(valina, leucina, isoleucina fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina, histidina e metionina). Eles são necessários ao organismo e devem ser ingeridos, através da alimentação, por exemplo.
As principais fontes de proteínas são: as carnes (de frango, de peixe e de boi), os ovos, os laticínios (leites, queijos e iorgutes) e as leguminosas (feijão, soja, lentilha). Como cada alimento possui alguns tipos de aminoácidos e não outros, a necessidade de uma alimentação diversificada é assencial.
Proteínas
Proteínas
Como dito, as proteínas possuem muitas funções biológicas, entre elas, as enzimas, as proteínas transportadoras, de reserva, estruturais e de defesa.

Enzimas

Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.

Proteínas transportadoras

São as responsáveis por transportar especificadamente moléculas ou íons de um órgão para outro. Um exemplo é a hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões aos outros órgãos e tecidos.

Proteínas Contráteis ou de movimento

São elas as responsáveis pela função de contração de algumas células. São elas, também, as responsáveis pela mudança de forma e movimento de algumas células. Exemplos deste tipo de proteína são a actina e a miosina, que estão presentes no sistema contrátil de músculos esqueléticos.

Proteínas Estruturais

São proteínas que servem para dar firmeza e proteção à organismos. Um exemplo muito comum deste tipo de proteína é o colágeno, altamente encontrado em cartilagem e tendões, sendo bastante resistente à tensão. Unhas e cabelos são formados, basicamente, por queratina, um outro tipo de proteína estrutural.

Proteínas de defesa

São proteínas com função de defesa de organismos contra invasões de outras espécies. Exemplo disso, são os leucócitos (glóbulos brancos, anticorpos), proteínas especializadas com função de reconhecer e neutralizar vírus, bactérias e outras proteínas estranhas.
Além dessas proteínas, existem várias outras, com funções o mais diversificadas possíveis. No entanto, elas não serão discutidas aqui.
A caseína, proteína presente no leite é uma proteína bastante completa, pois ela possui todos os aminoácidos essenciais, ou seja, os aminoácidos que são necessários para o corpo humano e não são produzidos pelo organismo.
Fonte: www.icb.ufmg.br
Proteínas

O que são proteínas e que eles fazem?

As proteínas são moléculas grandes e complexas que desempenham muitos papéis importantes no corpo. Fazem parte do trabalho em células e são necessárias para a estrutura, função e regulação de tecidos e órgãos do corpo.
As proteínas são compostas por centenas ou milhares de unidades menores chamadas aminoácidos, que estão ligados um ao outro em longas cadeias. Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos que podem ser combinadas para produzir uma proteína.

Importância das Proteínas na Dieta

As proteínas têm papel fundamental no organismo. Agindo na reparação e construção de tecidos, elas são essenciais em dietas para perder gordura e em exercícios físicos. A molécula de proteína é construída a partir de seus aminoácidos. São cerca de 200 presentes na natureza, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano. Entre estes, há oito que são chamados essencias, isto é, não sendo sintetizados pelo nosso organismo, devem ser fornecidos pelos alimentos. Os outros 13 produzidos no organismo são chamados de não-essenciais.

Aminoácidos essenciais

Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância).
Aminoácidos não-essenciais: Alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Os aminoácidos essenciais contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois durante as atividades de longa duração são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.
Dentre as fontes de proteínas completas - aquelas que contém todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais para atender às necessidades orgânicas - estão os ovos, o leite, a carne, o peixe e as aves. Os alimentos de alta qualidade protéica são essencialmente de origem animal, enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) são incompleta em termos de conteúdo protéico e, portanto, possui um valor biológico relativamente menor.
Entretanto, convém compreender que todos os aminoácidos essenciais podem ser obtidos diversificando o consumo de alimentos vegetais, cada um dos quais com uma qualidade e quantidade diferentes de aminoácidos.

O que eles fazem?

Aproximadamente 75% da matéria sólida do corpo é constituída por proteína ou possui proteínas como componentes importantes. Isto inclui proteínas estruturais, enzimas, genes, proteínas transportadoras de oxigênio, proteínas musculares entre outros que realizam funções específicas no corpo. Uma molécula de proteína não pode ser manufaturada pelo corpo até que todos os aminoácidos necessários estejam presentes. Na realidade, todos os aminoácidos nutricionalmente essenciais devem estar disponíveis no local da síntese de proteína antes que qualquer um deles possa atuar. Isso significa que a cada refeição ingerida deve conter todos esses aminoácidos essenciais em quantidade suficiente para efetuar a síntese de proteína.
Se alguns deles não estiverem presentes, quando necessário, os outros poderão ser: estocados nas células até que venham a ser utilizados, degradados pelo fígado e utilizado como energia ou estocados na forma de gordura branca.

Como os aminoácidos agem no corpo

Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião. Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca. Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.
Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.
Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.
Importante saber
O inter-relacionamento de todos os nutrientes da alimentação de uma pessoa, incluindo os aminoácidos, nunca deve ser interpretado de forma irresponsável e imprudente, pois se não existir um ambiente bioquímico apropriado dentro do corpo não irão ocorrer o crescimento e o desenvolvimento. Os aminoácidos se combinam com vitaminas e minerais e servem como matéria prima para que o corpo fabrique enzimas, hormônios e outros agentes metabólicos. Ao contrário das proteínas alimentares, os aminoácidos não requerem digestão e são diretamente absorvidos, além de não sobrecarregarem o estômago e os intestinos.
É importante traçar o caminho percorrido pelas proteínas ingeridas na alimentação ao passarem pelo trato gastrintestinal, ao penetrarem na corrente sanguínea e ao atingirem os locais onde elas são necessárias.
Fonte: www1.uol.com.br/cyberdiet/
Proteínas
Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas.
As proteínas são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo.
Algumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para acelerar certas reações químicas. Outras proteínas assumem um papel importante na contração muscular. Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra micróbios invasores. Alguns tipos de hormônios são proteínas.
Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas.
a) Conforme seu nome, os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido). A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido.
b) 
Quando dois ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante entre eles é chamada de ligação peptídica. Neste diagrama, os aminoácidos glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.
Proteínas
Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima (b)).
Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima (b)).
Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo. Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.
Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.
As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.
Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.
Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.
Proteínas
Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br
Proteínas
Ás proteínas são os tijolos do seu copo. Sem elas você não seria capaz de repor ou reparar as células do corpo. Um homem comum de 70 kg possui por volta de 11 kg de proteínas. Aproximadamente metade delas nos músculos do esqueleto.

Fontes de proteína

Proteínas
Carnes
Carne é uma das principais fontes de proteína. As proteínas fornecem os materiais essenciais para o crescimento e reparo do corpo.

Por que você precisa de proteínas?

A proteína tem muitas funções importantes no seu corpo. Ela é o principal componente dos tecidos estruturais como a pele e o colágeno, encontrados em tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos. O sangue necessita das proteínas para os glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e numerosos compostos do plasma. A imunidade do seu corpo também depende das proteínas, que são necessárias para a formação dos anticorpos e dos glóbulos brancos que combatem as doenças.
As enzimas e os hormônios (por exemplo, a insulina) também são proteínas.
Se sua dieta não fornece energia suficiente, o seu corpo irá eventualmente utilizar proteínas funcionais do corpo (proteínas que são incorporadas à estrutura essencial do seu corpo). O corpo pode se adaptar à falta de proteínas em um curto período de tempo. Contudo, condições como ferimentos, infecções, câncer, diabetes não-controlada e falta de alimento podem causar perda substancial de proteínas. Nestes casos, o corpo começa a perder músculo para gerar energia suficiente. Se a situação não for controlada, pode haver risco de vida.

A estrutura dos aminoácidos

Aminoácidos são unidades das quais proteínas são feitas. Cada uma tem um grupo amino e um grupo ácido, permitindo que elas se liguem formando longas cadeias.

O que são as proteínas?

As proteínas são grandes compostos de unidades menores chamadas aminoácidos. Os aminoácidos contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e ocasionalmente sulfa. Todos os aminoácidos têm um grupo ácido e um grupo amino agregados a um átomo de carbono. Amino é o nome químico para a combinação de nitrogênio e hidrogênio nestes compostos. O grupo amino de um aminoácido pode se unir ao grupo ácido de outro aminoácido para formar um dipeptídeo. Esta união é chamada ligação peptídica. Quando mais de dois aminoácidos se juntam, forma-se um polipeptídeo. Uma proteína típica pode conter 500 ou mais aminoácidos agregados. O tamanho e a forma de cada polipeptídeo determina a proteína e a sua função. Algumas proteínas são feitas de vários polipeptídeos. Cada espécie têm suas proteínas características. As proteínas do músculo humano, por exemplo, são diferentes daquelas do músculo do gado.

Como você usa as proteínas?

As proteínas são transformadas em aminoácidos e pequenos peptídeos pelas enzimas (protease) do seu intestino. Os pequenos peptídeos e aminoácidos são levados pela corrente sangüínea até o fígado onde são usados ou levados ate as células do seu corpo O fígado e o local mais importante onde aminoácidos e proteínas são metabolizados. Aminoácidos são transformados quimicamente a fim de serem utilizados como energia, convertidos em uréia (a forma na qual são eliminados) ou convertidos em outros aminoácidos ou proteínas. Algumas proteínas como o colágeno dos tecidos conjuntivos ou tendões são bastante resistentes à digestão e são excretados sem serem processados.

Vínculo entre aminoácidos

A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica, e uma corrente contendo mais do que um desses é chamada polipeptídeo. Algumas proteínas consistem de vários polipeptídeos e contêm outros tipos de ligações além das ligações peptídicas.
As proteínas de que o corpo precisa são compostas de 20 aminoácidos diferentes. Você pode fazer alguns deles a partir de outros aminoácidos, mas existem oito aminoácidos que não podem ser fabricados pelo corpo e devem fazer parte da sua dieta. Estes são chamados aminoácidos essenciais. As crianças precisam de dois aminoácidos a mais para o crescimento.

Fontes de proteína

Carne, peixe e laticínios são boa fonte de proteína. Fontes vegetais incluem cereais, grãos e pasta.
Proteínas
Proteínas

Onde encontramos as proteínas?

As proteínas podem ser encontradas em produtos animais como carne, peixe, ovos, leite e seus derivados e em alimentos vegetais como cereais, grãos e sementes. Todas as fontes de proteínas contêm alguns dos aminoácidos essenciais, mas em quantidades variadas. Alguns alimentos como por exemplo o leite e os ovos, contém quase que a mistura ideal de aminoácidos, geralmente com um aminoácido essencial a menos ou em quantidades inadequadas. É importante consumir a mistura ideal de fontes de proteínas para garantir que você tenha um suprimento adequado de todos os aminoácidos essenciais.

Necessidades de proteína

A quantidade recomendada de proteína em sua dieta diária é determinada principalmente pela sua idade e sexo.
Os números mostrados na tabela abaixo são as necessidades médias estimadas (NMEs).
CriançasHomensMulheres
IdadeGramas / DiaIdadeGramas / DiaIdadeGramas / Dia
< 1 ano
1-3 anos
4-6 anos 
7-10 anos
11.0 
11.7 
14.8 
22.8
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.8 
46.1 
44.4 
42.6
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.1 
37.1
36.0
37.2
Obs: A Organização Mundial da Saúde (OMS) não fornece os dados de 0-3 meses, então a NME a ser calculada. Para evitar confusões, todos os bebês abaixo de l ano devem ser colocados juntos.

Quanto você precisa?

É muito difícil que uma pessoa, cuja dieta forneça energia suficiente, seja deficiente em proteína. Contudo, isto pode acontecer se sua dieta contiver muitas "calorias vazias", como o açúcar ou o álcool, que fornecem energia, mas muito pouca proteína.

Necessidades especiais

Existem alguns indivíduos, como as crianças, os vegetarianos, vegetarianos ortodoxos e mulheres grávidas ou amamentando, que precisam garantir um suprimento adequado de proteínas em sua dieta.

Crianças

As crianças necessitam de proteínas extras para que possam crescer adequadamente. A necessidade média de proteínas de um bebê de quatro a seis meses é estimada em 1,4 grama por quilo de peso do corpo por dia, quase o dobro da necessidade de um adulto. Estima-se que mais do que 40% do consumo de proteínas de um bebê deve ser de aminoácidos essenciais. Isto cai para 32% em crianças na pré-escola e 22% em crianças de 10 a 12 anos. Adultos necessitam de 11%.
Os dois aminoácidos essenciais extras que as crianças necessitam são encontrados nas mesmas fontes de proteínas dos outros aminoácidos essenciais. Dietas vegetarianas ortodoxas ou macrobióticas, que não possuem produtos animais ou laticínios, não são apropriadas para crianças pequenas. É pouco provável que elas forneçam todos os aminoácidos essenciais. Como contêm grandes quantidades de alimentos fibrosos, é provável que haja ingestão calórica insuficiente, como a gordura ou os carboidratos e, portanto, a proteína poderá ser utilizada para compensar o déficit.

Vegetarianos e vegetarianos ortodoxos

Desde que você siga as diretrizes sobre o que constitui uma dieta balanceada, pode conseguir todos os aminoácidos essenciais e os outros nutrientes que precisa, sem comer peixe ou carne. Contudo, você deveria variar as fontes de proteína. As diretrizes para a dieta variam dependendo dos alimentos que você escolhe evitar. Um ovo-lacto vegetariano come proteínas animais, como ovo, leite e laticínios, especialmente queijo. Um vegetariano ortodoxo que consome somente fontes vegetais de proteína pode achar mais difícil garantir todos os nutrientes necessários, mas com certeza não e impossível. E aconselhável ter certeza que você sabe balancear propriamente a sua dieta antes de se tornar um vegetariano ortodoxo.
Se você estiver educando seu filho como vegetariano é importante garantir que suas necessidades energéticas sejam supridas. Alimentos como sementes, cereais, bananas e abacate devem ser dados com freqüência. O momento de introduzir cada alimento deve seguir as diretrizes atuais, como, por exemplo a introdução do trigo não deve ser feita antes de um ano de idade. Procure incluir duas fontes vegetais de proteína diferentes em cada refeição, pois isto irá prover uma variedade de aminoácidos. Provavelmente, será necessário suplementar a dieta de seu filho com vitaminas e sais minerais. O ideal seria consultar um profissional de saúde, como um nutricionista.

Gestantes e amamentação

Uma gestante necessita de seis gramas extras de proteínas diariamente para permitir que seu bebê se desenvolva adequadamente. Deste modo irá responder às suas necessidades, que aumentam à medida que novos tecidos do corpo se desenvolvem. A amamentação é muito exigente tanto em termos de energia como de proteínas. Para manter um suprimento adequado de leite, que é uma rica fonte de proteína, estima-se que a mãe precise de 11 gramas extras de proteínas por dia desde o nascimento até seis meses e, posteriormente, de oito gramas diárias.
Se você estiver em uma dieta vegetariana pura ou macrobiótica, pode precisar de suplementos de ferro e vitaminas enquanto grávida ou amamentando. Bebês não devem receber, rotineiramente, leite de soja, pois este não é suplementado com as vitaminas e sais minerais necessários. Você deve discutir sua dieta ou a de seu bebê com um nutricionista.
História de caso: Anel
Polly nasceu no período correto e pesava 2,5 kg. Sua mãe, Sue, seguia uma dieta macrobiótica e queria criá-la para comer da mesma forma. Sue amamentou Polly e introduziu sólidos quando ela atingiu cinco meses. Polly começou a dormir mal e seu peso não aumentou como deveria a partir do momento em que começou com alimentos sólidos. O supervisor de saúde de Sue encaminhou para a pediatra do hospital local. As avaliações mostraram que Polly estava anêmica e deficiente em ferro e vitamina B 12. É provável que, como resultado de sua dieta, o leite de Sue estivesse com falta destes dois nutrientes. O nutricionista pediátrico orientou Sue a desmamar Polly e manter uma nutrição adequada. Ela enfatizou que uma dieta estritamente macrobiótica não é apropriada para crianças com menos de dois anos.
Pontos centrais
Proteínas são feitas de aminoácidos.
Os aminoácidos essenciais não podem ser produzidos pelo corpo e, portanto, são obtidos dos alimentos. 
As dietas vegetarianas podem ser apropriadas para todos os grupos etários, mas dietas de vegetarianos ortodoxos não são adequadas para crianças, especialmente pré-escolares.

EXERCÍCIOS SOBRE SÍNTESE PROTEICA

01. (UFV) A sequência de nucleotídeos 5′ …… UACCUAAUC …… 3′ de um mRNA irá codificar para qual peptídio?
01
a) –Tir–Leu–Ile–.
b) –Leu–Ile–His–.
c) –Cis–Leu–Ile–.
d) –Cis–Ile–His—.
02. (UFV) A sequência de nucleotídeos 3′ …… UACCUAAUC …… 5′ de um mRNA irá codificar para qual peptídeo?
02
a) –Tir–Leu–Ile–.
b) –Leu–Ile–His–.
c) –Cis–Leu–Ile–.
d) –Cis–Ile–His—.
03. (UFMS) O código genético é perfeitamente conhecido, ou seja, os códons do DNA que codificam os aminoácidos presentes nas proteínas a serem sintetizadas, bem como algumas trincas que não codificam nenhum aminoácidos, são conhecidos. Na tabela a seguir, são mostrados alguns exemplos do código genético.
SEQUÊNCIA DO DNA
AMINOÁCIDO
GAA
Leucina (Leu)
TAA
Isoleucina (Ile)
AGA
Serina (Ser)
TAC
Metionina (Met)
CAC
Valina (Val)
GGG
Prolina (Pro)
AAA
Fenilalanina (Fen)
CGA
Alanina (Ala)
CCG
Glicina (Gli)
ATA
Tirosina (Tir)
TGA
Treonina (Tre)
TTA
Asparagina (Asn)
GTA
Hisitidina (His)
CTA
Ácido aspártico (Asp)
GTT
Glutamina (Gln)
GCA
Arginina (Arg)
CTC
Ácido glutâmico (Glu)
ACA
Cisteína (Cis)
TTC
Lisina (Lis)
ACC
Triptofano (Trp)
ATT
Sem sentido
ACT
Sem sentido
Considerando a relação DNA/RNA mensageiro e os dados da tabela acima, é correto afirmar que:
I   II
0  0 – Se a substituição da décima base nitrogenada de um DNA, que tem a sequência de bases correspondentes à sequência de aminoácidos Leu-Pro-Gli-Val-Ile, levou à substituição de um desses aminoácidos pela metionina, o aminoácido substituído foi a valina.
1  1 – Se a substituição da base intermediária em um determinado códon do gene para hemoglobina normal leva também à substituição do aminoácido original, esses aminoácidos podem corresponder ao ácido glutâmico (na hemoglobina normal) e à valina (na hemoglobina alterada).
2  2 – A substituição da vigésima-quarta base nitrogenada na sequência de códons AAA CGA TGA GTA GTA GTT CTC ATA ACC TTC CTC, por um base timina, resultará na produção de um polipeptídio Fen-Ala-Tre-His-His-Gln-Glu.
3  3 – A tradução de um RNA mensageiro com a sequência de bases GGC CGU CUU UCU UUU GAG GAU UGU UGG AUU resultará no polipeptídio composto pelos aminoácidos Gli-Arg-Leu-Ser-Fen-Glu-Asp-Cis-Trp-Ile.
4  4 – O número de aminoácidos presentes em um polipeptídio depende do número de códons do RNA mensageiro que o sintetiza.
04. (UEMA) O código genético é um sistema de informações bioquímicas que permite a produção de proteínas, as quais determinam a estrutura das células e controlam todos os processos metabólicos. Marque a alternativa correta em que se encontra a estrutura do código genético.
a) Uma sequência aleatória de bases nitrogenadas A, C, T, G.
b) Uma sequência de trincas de bases do DNA indica uma sequência de nucleotídeos que devem se unir para formar uma proteína.
c) Uma sequência de trincas de bases do RNA indica uma sequência de aminoácidos que devem se unir para formar uma proteína.
d) Uma sequência aleatória de bases nitrogenadas A, C, U, G.
e) Uma sequência de trincas de bases do DNA indica uma sequência de aminoácidos que devem se unir para formar uma proteína.
05. (UFPB) Os antibióticos são de extrema importância para o combate a muitas doenças causadas por bactérias. No entanto, o seu uso indiscriminado pode trazer graves problemas de saúde pública, a exemplo do surgimento das bactérias multirresistentes, como a KPC. Uma classe muito importante de antibióticos tem sua eficácia por agir no ribossomo da célula bacteriana, impedindo o funcionamento correto desse componente celular. Diante do exposto, é correto afirmar que essa classe de antibiótico é eficaz porque:
a) Impede a transcrição gênica.
b) Modifica o código genético.
c) Destrói a membrana plasmática.
d) Impede a síntese de proteínas.
e)Provoca mutações gênicas.
06. (MACK) Os códons UGC, UAU, GCC e AGC codificam, respectivamente, os aminoácidos cisteína, tirosina, alanina e serina; o códon UAG é terminal, ou seja, indica a interrupção da tradução. Um fragmento de DNA, que codifica a sequência serina – cisteína – tirosina – alanina, sofreu a perda da 9a base nitrogenada. Assinale a alternativa que descreve o que acontecerá com a sequência de aminoácidos.
a) O aminoácido tirosina será substituído por outro aminoácido.
b) O aminoácido tirosina não será traduzido, resultando numa molécula com 3 aminoácidos.
c) A sequência não será traduzida, pois essa molécula de DNA alterada não é capaz de comandar esse processo.
d) A tradução será interrompida no 2o aminoácido.
e) A sequência não sofrerá prejuízo, pois qualquer modificação na fita de DNA é imediatamente corrigida.
07. (FUVEST) Uma mutação, responsável por uma doença sanguínea, foi identificada numa família. Abaixo estão representadas sequências de bases nitrogenadas, normal e mutante; nelas estão destacados o sítio de início da tradução e a base alterada.
07

O ácido nucleico representado acima e o número de aminoácidos codificados pela sequência de bases, entre o sítio de início da tradução e a mutação, estão corretamente indicados em:
a) DNA; 8.
b) DNA; 24.
c) DNA; 12.
d) RNA; 8.
e) RNA; 24.
08. (UFT) As atividades celulares são orientadas pelas informações contidas no DNA, que são decodificadas em proteínas através dos mecanismos de transcrição e tradução. O que faz uma baleia parecer uma baleia são suas proteínas. Assim, as proteínas determinam as funções vitais da baleia, como de todos os seres vivos. Para ditar o desenvolvimento de um organismo, a informação do DNA deve, de algum modo, ser convertidaem proteínas. Essaconversão ocorre porque o DNA contém um código genético para os aminoácidos que compõem as proteínas. Nesse código, cada aminoácido é representado por uma sequência de pares de bases, e essa sequência é refletida na sequência de aminoácidos reunidos em uma cadeia proteica. Assim, traduzir o código genético significa passar o código de sequência de bases para uma sequência de aminoácidos. Desse modo, o DNA é decodificado na forma de uma proteína estrutural ou enzimática que, por sua vez, é responsável por uma característica do organismo.
Podemos afirmar que:
I. Essa decodificação se faz através da leitura de sequências de três nucleotídeos, chamados códons, que especificam aminoácidos.
II. Os códons diferem entre diferentes táxons de seres vivos; há códons que não codificam aminoácidos.
III. A decodificação ocorre no citoplasma celular, em estruturas chamadas ribossomos, a partir de uma fita simples de DNA que deixa momentaneamente o núcleo somente para tal função.
IV. Cada códon traduz apenas um aminoácido.
V. Alguns aminoácidos são codificados por mais de um códon. A isto chamamos degeneração do código, o que possivelmente traz maior estabilidade contra mutações no DNA.
Indique a alternativa em que todas as afirmativas são falsas.
a) I e III.
b) IIIII e IV.
c) II e III.
d) IIIII e V.
09. (URCA)Observe o esquema abaixo relativo ao processo de saída de informações genéticas do núcleo para o citoplasma e o processo de síntese proteica e responda corretamente:
09
a) I é o DNA e A é o processo de tradução.
b) II é o RNA e C é o processo de transcrição.
c) III é uma proteína e D é o processo de tradução.
d) IV é uma proteína e C é o processo de síntese.
e) I é uma proteína e A é o processo de duplicação do DNA.
10. Assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I   II
0 0 – Utilizando bacteriófago  cujo ácido  nucleico  estava  marcado com P32 e cujos constituintes proteicos estavam marcados com S35, foi  demonstrado que a proteína não tem função genética.
1 1 – Admitindo-se que as duas cadeias de uma molécula de DNA separem-se e que cada uma delas seja utilizada como molde para a formação de uma molécula de RNA mensageiro, teremos a síntese de duas cadeias proteicas diferentes.
2 2 – A produção  de uma  proteína específica,  numa célula normal, é regulada diretamente pelo RNAr.
3 3 – O RNAm tem  a propriedade  de reconhecer a informação genética contida no RNAr, para a síntese de uma dada proteína, sendo este fenômeno que permite a associação do RNAm aos ribossomos.
4 4 – O RNAt, após se ligar  ao aminoácido  que lhe corresponde,  reconhece no RNAr a sequência que o codifica.
11. (UNCISAL) Observe o esquema que representa de forma resumida uma etapa da síntese proteica que ocorre em uma célula eucariótica.
11
Pode-se afirmar que a molécula indicada pela letra X corresponde ao:
a) DNA e a sua sequência de códons seria ATG GTG TCG.
b) DNA e a sua sequência de códons seria AUG GUG UCG.
c) RNA mensageiro e a sua sequência de códons seria ATG GTG TCG.
d) RNA mensageiro e a sua sequência de códons seria AUG GUG UCG.
e) RNA transportador e a sua sequência de anticódons seria UAG GUG UCG.
12. (PUCCAMP) O esquema a seguir representa a sequência de aminoácidos de um trecho de uma cadeia proteica e os respectivos anticódons dos RNA transportadores.
12
Assinale a alternativa que contém a sequência de códons do RNA mensageiro que participou dessa tradução.
a) UUU CGT TTG UGC GUC.
b) UUU CGA AAG UGC GUC.
c) TTT CGT TTC TGC GTC.
d) TTT CGA AAG TGC GTC.
e) CCC TAC CCA CAT ACT.
13. (UFPI) Com relação à síntese de proteínas em uma célula, assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I   II
0  0 – Todas as células sintetizam os mesmos tipos de proteínas, nas mesmas proporções.
1 1 – A sequência de bases nitrogenadas, ao longo da molécula de RNAm determina a sequência dos aminoácidos incorporados na cadeia polipeptídica.
2  2 – Durante a síntese proteica, o RNAt tem por função levar os aminoácidos às mitocôndrias.
3  3 – As mitocôndrias não têm relação alguma com a síntese de proteínas, já que ocorre nos ribossomos.
4  4 – Um RNAm sintético que contenha apenas um determinado tipo de códon em sequência, condicionará a síntese de uma cadeia polipeptídica com um único tipo de aminoácido.
14. (CEFET-CE) A tabela abaixo representa a sequência de aminoácidos de um trecho de uma cadeia proteica e os respectivos anticódons dos RNA transportadores.
AAG
AAC
AUG
GGA
GCG
Trecho do RNA-t
Fen
Leu
Tir
Pro
Arg
Trecho da cadeia proteica
A altenativa que contém a sequência de códon do RNA mensageiro que participou dessa tradução é:
a) UUC UUG UAC CCU CGC.
b) UUA AAC AUG CCA AGA.
c) TTG TTC TTC CCT TCT.
d) TTC TTG TAC CCT UCU.
e) AAG AAC AUG GGA GCG.
15. (CEDERJ) Os polissomos são formados basicamente por uma molécula de RNAm (RNA mensageiro), associada a um determinado número de ribossomos. Nas células eucarióticas, os polissomos podem ser encontrados livres no citoplasma ou ligados à membrana do retículo endoplasmático. Quantos tipos de proteína, em um polissomo livre formado com oito ribossomos, serão sintetizados nos eucariotos?
a) Um.
b) Dois.
c) Quatro.
d) Oito.
16. Assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I   II
0 0 – No esquema abaixo, os fenômenos de transcrição e tradução estão representados, respectivamente, pelos números 1 e 2.
16
1 1 – As ligações existentes  entre os aminoácidos ocorrem entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxílico do outro aminoácido.
2  2 – Um peptídeo que apresente cem aminoácidos terá cem ligações peptídicas.
3 3 – Considerando uma proteína formada  por 150  aminoácidos, o RNA mensageiro envolvido na sua síntese deverá conter, pelo menos, 300 nucleotídeos.
4  4 – A ocitocina é um polipeptídio constituído por oito aminoácidos, dispostos na sequência abaixo:
16.4.4
Pressupondo-se que os RNAt que atuam na síntese desse hormônio tenham a seguinte codificação:
Tirosina – UAC
Ácido glutâmico – GAG
Cisteína – UGC
Prolina  – CCU
Ácido aspártico – GAU
Leucina – UUA
Glicina  – GGU
Isoleucina  – AUG
O DNA responsável pela síntese da ocitocina deve apresenta a seguinte sequência detripletsTAC – CCT – GAG – GAT – GGT – TGC – TTA – ATG.
17. (UNIMEP-SP) Foram analisadas duas proteínas, X e Y, extraídas de órgãos diferentes de um macaco. Verificou-se que X apresenta 12 alaninas, 5 ácidos glutâmicos, 8 fenilalaninas, 2 lisinas e 10 glicinas, enquanto Y apresenta 12 alaninas, 5 ácidos glutâmicos, 8 fenilalaninas, 2 lisinas e 10 glicinas. Com relação a essa análise, podemos afirmar que:
a) X e Y são iguais, pois ambas possuem 37 aminoácidos.
b) X e Y são iguais, pois pertencem ao mesmo animal.
c) X e Y são diferentes, pois pertencem a órgãos diferentes.
d) X e Y são iguais, pois possuem os mesmos aminoácidos nas mesmas proporções.
e) Com esses dados não podemos dizer se X e Y são iguais ou diferentes.
18. (COVEST) As proposições a seguir são relativas ao processo de síntese de proteínas nas células vivas.
I   II
0  0 –  A molécula de DNA transcreve no núcleo uma molécula de RNA mensageiro (RNAm) com várias sequências de três bases – os códons.
1  1 –  Cada códon do RNA mensageiro determinará a colocação de um aminoácido específico na cadeia polipeptídica.
2  2 – No local onde houver um ribossomo, pequenas moléculas de RNA transportador (RNAt), ligadas a aminoácidos, unem-se ao RNAm por uma sequência de três bases – o anticódon.
3  3 – O processo de síntese de proteínas ao nível do citoplasma é também conhecido como transcrição genética.
4  4 – Os diversos aminoácidos unem-se através de ligações do tipo éster, dando formação, ao final da leitura do RNAm, a uma proteína funcional.
19. (UFRN) Uma proteína X codificada pelo gene Xp é sintetizada nos ribossomos, a partir de um RNAm. Para que a síntese aconteça, é necessário que ocorram, no núcleo e no citoplasma, respectivamente, as etapas de:
a) Iniciação e transcrição.
b) Iniciação e terminação.
c) Tradução e terminação.
d) Transcrição e tradução.
20. Assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I   II
0 0 – Na síntese  proteica,  o RNA  mensageiro tem por função, levar do núcleo aos ribossomos, o padrão de orientação para síntese.
1 1 – Na presença de estreptomicina a célula produz enzimas e outras proteínas que não funcionam, devido à introdução de erros de interpretação a partir de códons do RNA mensageiro, ao nível dos ribossomos. Com base no exposto, podemos dizer que a estreptomicina determina erros na transcrição do código genético.
2 2 – Cada espécie produz aminoácidos específicos, o que lhe permite sintetizar proteínas específicas.
3 3 – Considerando-se: síntese de RNA mensageiro (I), síntese de celulose (II) esíntese de proteínas (III), a sequência dos três eventos é I – III – II.
4 4 – Em se tratando de um vírus cujo  material  genético é  o RNA, este ácido nucleico induz o DNA da célula parasitada a produzir proteínas e ácidos nucleicos dos vírus.
21. (COVEST) O fenômeno mostrado na figura abaixo é denominado:
21
a) Duplicação do DNA.
b) Transcrição gênica.
c) Tradução do RNA viral.
d) Permutação genética.
e) Reparo do DNA viral.
22. (UNIP-SP) No desenho abaixo aparece uma das etapas da síntese de proteínas.
22
Assinale a alternativa que, corretamente, identifica as estruturas numeradas de 1 a 5:
 
RIBOSSOMO
AMINOÁCIDO
CÓDON
RNAm
ANTICÓDON
a
1
2
3
4
5
b
1
5
4
2
3
c
1
5
3
2
4
d
5
1
2
4
3
e
2
1
3
5
4
23. Assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I   II
0  0 – No esquema a seguir, os fenômenos 12 e 3, representam, respectivamente, duplicação, transcrição e tradução.
23
1 1 – Um RNAtransporta sempre um determinado  aminoácido. Este aminoácido, qualquer que seja ele, pode ser transportado por diferentes RNAt.
2  2 – A RNA polimerase participa da quebra das pontes de hidrogênio na molécula de DNA.
3  3 – O número de  aminoácidos  presentes em  um peptídeo  depende do número de códons do RNAm que o sintetiza.
4 4 – Sintetizando-se in vitro uma molécula de  proteína,  nas mesmas condições que o processo ocorre nas células, utilizando-se ribossomos obtidos de células de rato, RNAm de células de sapos, RNAt de células de coelhos e aminoácidos ativados de células bacterianas, a proteína produzida teria a estrutura primária idêntica a da bactéria.
24. (UEL) Para síntese de uma determinada proteína, são necessários RNA mensageiro, RNA ribossômico, RNA transportador e aminoácidos. Sobre o assunto, considere as seguintes afirmativas:
I. A tradução ocorre no citoplasma da célula.
II. O RNA transportador carrega a mensagem para a produção da proteína.
III. Cada 3 nucleotídeos do RNA mensageiro determinam a colocação de um aminoácido específico na proteína.
IV. Moléculas de RNA transportador, ligadas a aminoácidos, unem-se ao RNA ribossômico por um sequência de 3 bases.
V. Enquanto o ribossomo se desloca sobre a fita de RNA mensageiro, outros RNA transportadores se encaixam, trazendo novos aminoácidos.
Assinale a alternativa correta.
a) Apenas as afirmativas I e II são corretas.
b) Apenas as afirmativas IIII e V são corretas.
c) Apenas as afirmativas II e V são corretas.
d) Apenas as afirmativas I, IIIV e V são corretas.
e) Apenas as afirmativas III e V são corretas.
25. (UNESP) Considere o diagrama abaixo, que resume as principais etapas da síntese proteica que ocorre numa célula eucarionte.
25
Os processos assinalados como 1 e 2 e a organela representados no diagrama referem-se, respectivamente, a:
a) Transcrição, tradução e ribossomo.
b) Tradução, transcrição e lisossomo.
c) Duplicação, transcrição e ribossomo.
d) Transcrição, duplicação e lisossomo.
e) Tradução, duplicação e retículo endoplasmático.
26. (UERJ) A biossíntese de proteínas pode ser estudada in vitro, com o emprego de extratos bacterianos. Em uma experiência deste tipo, após rotura das bactérias e adição de ADNase (visando destruir o DNA bacteriano) acrescentou-se ATP, GTP (guanosina-trifosfato) e leucina C14. Em seguida, foi adicionado um tipo de RNA mensageiro, sendo iniciadas as marcações de tempo (instante zero do gráfico abaixo). Mediu-se o acréscimo de radioatividade na fração de proteínas sintetizadas após adição dos mensageiros e, quando a síntese de proteínas começou a parar (no instante assinalado pela seta), adicionou-se mais RNA mensageiro, continuando-se a medir o acréscimo de radioatividade na proteína.
26
Como você interpretaria esta experiência?
a) A síntese de proteínas parou, antes da adição de mais RNA mensageiro, como consequência do esgotamento do aminoácido marcado.
b) A síntese de proteínas é independente da quantidade de mensageiro, só dependendo da adição de ATP, GTP e aminoácidos marcados.
c) A velocidade de formação de proteínas decresce à proporção que o RNA mensageiro sofre degradação.
d) Todas as moléculas de RNA mensageiro perdem sua atividade biológica em menos de um minuto.
e) O bloqueio da formação de proteínas é consequência da destruição dos ribossomos.
27. (COVEST) No esquema abaixo, relativo à síntese proteica, I, IIIII e IVrepresentam, respectivamente:
27
a) RNAt, RNAm, anticódon, códon.
b) Códon, anticódon, RNAt, RNAm.
c) RNAm, RNAt, anticódon, códon.
d) RNAt, RNAm, anticódon, códon.
e) RNAm, polimerase, códon, anticódon.
28. (UPE) O esquema a seguir, representa a maquinaria celular de síntese proteicaem funcionamento. Porsua análise, podemos chegar a algumas conclusões. Assinale, na coluna I, aquelas que estão corretas e, na coluna II, as que estão erradas.
28
I    II
0   0 – O ribossomo B está iniciando o processo de tradução, portanto, a síntese está correndo da direita para a esquerda, sob ação da RNA polimerase.
1  1 – Os RNAt do complexo B são reconhecidos pelo RNAm devido a seus anticódonsAAA e UGU.
2 2 – Sendo a sequência dos aminoácidos, no polipeptídio neoformado, correspondente à sequência de códons no RNAm, o oitavo aminoácido a entrar na cadeia será a SERINA.
3  3 – O segmento  de RNAm apresentado no esquema resultou da transcrição de um segmento de DNA – 5’AAATGTGGGGGGTTTTTTUGUGAG3′.
4  4 – Os aminoácidos fenilalanina, treonina  e prolina  são  especificados por mais de um códon no RNAm, logo reconhecidos por mais de um RNAt. Concluímos daí, que o produto do complexo B poderá ser diferente daquele produzido pelo complexo A.
29. (UNIFICADO) Admitamos que pesquisadores tenham verificado que um ácido nucleico, formado por 1.000 nucleotídeos, de uma espécie de vírus, modela a síntese de duas proteínas diferentes, uma com 300 aminoácidos e outra com 200 ácidos aminados. A explicação provável para o que acontece é a seguinte:
a) Nesta espécie de vírus, cada tipo de aminoácido é reconhecido por um par de nucleotídeos.
b) Nesta espécie de vírus, cada tipo de ácido aminado é reconhecido por determinado tipo de nucleotídeo, podendo, portanto, o seu ácido nucleico modelar ainda outras proteínas.
c) Nesta espécie de vírus, as proteínas são modeladas pelo ácido nucleico e também por outras proteínas do próprio vírus.
d) Nesta espécie de vírus, um dado trecho de ácido nucleico pode servir para sintetizar duas proteínas, uma vez que os pontos de partida das sínteses são diferentes.
e) O ácido nucleico desse vírus não é estável, podendo, por isso, um dado trecho modelar mais de um tipo de proteínas.
30. (COVEST) Observando a figura abaixo, que representa o processo de síntese de uma proteína, avalie as proposições e assinale a(s) correta(s).
30
I   II
0  0 – O RNA-m (R) foi transcrito no núcleo, a partir de um segmento de DNA que corresponde a uma determinada proteína (segmento chamado cístron) e migrou para o citoplasma associando-se a um ribossomo (r).
1  1 – As trincas de  nucleotídeos  na fita de  DNA que deram  origem  às duas moléculas de fenilalanina, com certeza, são formadas pelas sequências de bases AAA eAAG; enquanto os códons do RNA-m que codificam para esses aminoácidos são TTT eTTC, respectivamente.
2  2 – Conforme o  códon que possui,  o RNA-t (N)  transporta um  aminoácido específico.
3  3 – A partir  da sequência  de bases  nas moléculas  de RNA-t de fenilalanina podemos concluir que o código genético é degenerado.
4  4 – Ao conjunto de eventos  representados, que ocorre  em nível do ribossomo, chamamos tradução.
31. (FATEC-SP) Alguns antibióticos, como a eritromicina e o cloranfenicol, são utilizados no tratamento de doenças infecciosas, pois têm a capacidade de bloquear a síntese de proteínas nas bactérias, sem interferir nas células afetadas ou contaminadas. Com base nessas informações, é correto concluir que esses antibióticos atuam nas bactérias:
a) Provocando a plasmólise das células.
b) Impedindo a transcrição do DNA nuclear.
c) Impedindo a transcrição ou a tradução no hialoplasma.
d) Como agentes mutagênicos do DNA mitocondrial.
e) Impedindo que os ribossomos aderidos ao retículo endoplasmático atuem na montagem das proteínas.
32. Três tipos de RNA participam da síntese de uma proteína específica: RNA mensageiro (m-RNA), RNA ribossomal (r-RNA) e RNA transportador (t-RNA). O estudo de suas funções permite afirmar que:
a) O r-RNA não é codificado pelo DNA.
b) Devem existir, pelo menos, tantas espécies de t-RNA quantas são as espécies de aminoácidos encontrados nas proteínas celulares.
c) O m-RNA tem a propriedade de reconhecer a informação genética para a síntese de proteínas contida no r-RNA, o que permite sua associação aos ribossomas.
d) O t-RNA, após receber o ácido aminado que lhe corresponde, reconhece, no r-RNA, a sequência que o codifica.
e) Há acima mais de um item correto.
33. (UNEB) Dada uma lista de ácidos nucleicos e outra com suas funções são corretas as associações:
I. RNA-t
II. RNA-m
III. RNA-r
IV. DNA
A. Comanda todo o funcionamento da célula; transmite a informação genética para as outras células.
B. Transporta os aminoácidos unindo o seu anticódon ao códon de um dos tipos de RNA.
C. Através da sequência de suas bases, determina a posição dos aminoácidos nas proteínas.
D. Combina-se com um dos tipos de RNA para formar os polirribossomos.
a) I-B; II-C; III-A; IV-D.
b) I-C; II-D; III-A; IV-B.
c) I-D; II-B; III-A; IV-C.
d) I-C; II-B; III-D; IV-A.
e) I-B; II-C; III-D; IV-A.
34. (UEG) Estudando o processo de síntese proteica in vitro, Chapeville e colaboradores verificaram que, por tratamento químico do complexo aminoácido-RNAt correspondente à cisteína (cisteinil-RNAt), é possível transformar este aminoácido em alanina, sem dissociá-lo do RNAt e sem afetar as características intrínsecas deste RNA. Obtém-se, dessa maneira, um complexo “híbrido” que, adicionado ao sistema de síntese de proteínas in vivo, promove a incorporação de alanina, no lugar da cisteína, no polipeptídeo sintetizado. A experiência é interpretada como indicativa de que:
a) A seleção do ácido aminado a ser integrado na sequência polipeptídica é determinada pela constituição química do ácido aminado.
b) O RNAt serve apenas como transportador do ácido aminado e não intermediário de sua integração correta na sequência polipeptídica.
c) Qualquer tipo de complexo aminoacil-RNAt pode se associar ao ribossoma, em qualquer etapa da síntese do polipeptídeo.
d) O reconhecimento, pelo RNAt, de um determinado códon do RNA mensageiro não depende do aminoácido.
e) O anti-códon do RNAt para cisteína é idêntico ao anti-códon do RNAt para alanina.
35. (PUC-SP) Duas espécies (A e B) apresentam a seguinte diferença na porção terminal de uma dada proteína, envolvendo três aminoácidos:
ESPÉCIE A
ESPÉCIE B
 ARGININA-LEUCINA-PROLINA LEUCINA-LEUCINA-LEUCINA
Analisando o RNA mensageiro codificador dessa proteína, pode-se supor que a espécieA se diferencia da B em relação a:
a) 2 códons.
b) 3 códons.
c) 9 códons.
d) 3 bases nitrogenadas.
e) 9 bases nitrogenadas.
36. (CESGRANRIO) Os ribossomos, partículas citoplasmáticas de 15 a 25 nm de diâmetro, compostas de ARN e proteínas estão envolvidos diretamente na síntese de proteínas citoplasmáticas e de proteínas para exportação pela célula. As três afirmativas abaixo se referem à estrutura e à função dessas organelas.
I. Os ribossomos são formados por três subunidades compostas por ARN e proteínas de diferentes pesos moleculares.
II. No processo de síntese e transferência de proteínas para o retículo endoplasmático granular, o ribossomo se prende, à membrana do mesmo, através da subunidade menor.
III. Os polissomos, formados por ribossomos e ARN mensageiro, representam formas ativas no processo de síntese proteica.
Assinale:
a) Se somente I for correta.
b) Se somente II for correta.
c) Se somente III for correta.
d) Se somente II e III forem corretas.
e) Se III e III forem corretas.
37. (UERJ)O bacteriófago T2 tem como material genético uma molécula de DNA com cerca de 3.600 nucleotídeos, que compreendem três genes. Admitindo-se que esses três genes tenham aproximadamente as mesmas dimensões e que a massa molecular média dos aminoácidos seja igual a 120, cada uma das proteínas por eles codificados deve ter uma massa molecular aproximada de:
a) 4.800.
b) 24 x 103.
c) 4 x 102.
d) 12.000.
e) 144 x 103.
38. (COVEST) A molécula de RNAm é sintetizada no núcleo, transcrevendo a sequência de bases de uma cadeia de DNA. O RNAmno citoplasma se liga ao ribossomo, onde se dá a produção de cadeias peptídicas. Considerando esse tema, analise a figura e as proposições a seguir.

38I   II
0  0 – O aminoácido metionina (I) é trazido ao ribossomo pelo RNAt cujo anticódon é UAC (II), complementar ao códon AUG do RNAm.
1  1 – Na etapa seguinte da tradução, um segundo RNA(III), cujo anticódon é complementar ao segundo códon do RNAm geralmente onde há uma trinca UAA, UAG ou UGA, encaixa-se no sítio destinado à entrada de aminoácidos na cadeia peptídica.
2  2 – Quando se estabelece uma ligação peptídica entre os dois primeiros aminoácidos, o RNAtdo primeiro aminoácido é liberado (IV) no citoplasma.
3  3 – O final da tradução ocorre quando, na leitura da mensagem genética, se chega a um códon de parada (V), a saber, UUG, UUA ou GUA, para os quais não há aminoácido correspondente.
4 4 – 61 códons correspondem aos aminoácidos que compõem as proteínas. Sabendo-se que os códons 5 e 6 trazem a informação para um mesmo aminoácido, para o qual existe apenas uma trinca de codificação, podemos afirmar que os códons 5 e 6codificam, ou para a metionina ou para o triptofano.
39. (CESCEA) Na interfase, uma nova fita complementar de DNA é formada a partir de uma antiga, que apresenta a seguinte sequência de bases nitrogenadas:CATGCTTAC. Admitindo-se que a transcrição é feita da nova cadeia para o RNA mensageiro, este deverá apresentar a seguinte sequência de bases:
a) GTACGAATG.
b) GATGCTTAC.
c) CTUGCUUTC.
d) CAUGCUUAC.
e) GUACGAAUG.
40. (COVEST) As proposições a seguir referem-se à síntese proteica. Analise-as.
I   II
0  0  – O RNAr transmite a informação genética às células.
1  1  – Na mitocôndria ocorre síntese proteica.
2  2 – O RNAm, através da  sequência  de suas  bases,  determina  a posição dos aminoácidos nas proteínas.
3  3 – As sequências  de aminoácidos, na cadeia polipeptídica, são identificadas pelo RNAr.
4  4 – Os polissomos constituem formas ativas no processo da síntese proteica.
41. (UNIFOR) “O RNA mensageiro é produzido no ____I___  e, ao nível ____II___ , associa-se a ____IIII___  participando das síntese de ____IV___ .” Para completar corretamente essa frase, IIIIII e IV devem ser substituídos, respectivamente, por:
a) ribossomo – citoplasmático – mitocôndrias – energia.
b) ribossomo – citoplasmático – mitocôndrias – DNA.
c) núcleo – citoplasmático – mitocôndrias – proteínas.
d) citoplasma – nuclear – ribossomos – DNA.
e) núcleo – citoplasmático – ribossomos – proteínas.
42. (Olimpíada de Biologia)Um RNAm de bactéria com exatos 360 nucleotídeos de tamanho irá codificar uma proteína de:
a) Aproximadamente 360 aminoácidos.
b) Aproximadamente 1080 aminoácidos.
c) Exatos 120 aminoácidos.
d) Menos do que 120 aminoácidos.
e) Mais do que 120 aminoácidos.
43. (FUVEST) O código genético está todo decifrado, isto é, sabe-se quais trincas de bases no DNA correspondem a quais aminoácidos nas proteínas que se formarão.
SEQUÊNCIA DO DNA
AMINOÁCIDO
AGA
serina (SER)
CAA
valina (VAL)
AAA
fenilalanina (FEN)
CCG
glicina (GLI)
AAT
leucina (LEU)
GAA
leucina (LEU)
Com base na tabela acima, assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
I  II
0  0 – Se  um RNAm tem  sequência de trincas UUAUUUCUUGUUUCUGGC, a sequência dos aminoácidos no polipeptídeo correspondente será: LEU – FEN – LEU – VAL – SER – GLI.
1  1 – Os anticódons dos RNAt da leucina serão AAU e GAA.
2  2 – O anticódon do RNAda glicina será GGC.
3  3 – O anticódon do RNAt da valina será CAA.
4  4 – O anticódon do RNAt da serina será UCU.
44.  (UFOP) Com relação à síntese de proteínas em uma célula, é incorreto afirmar:
a) Todas as células sintetizam sempre os mesmos tipos de proteínas, nas mesmas proporções.
b) A sequência de bases nitrogenadas ao longo da molécula de RNA mensageiro determina a sequência dos aminoácidos incorporados na cadeia polipeptídica.
c) Para a formação da proteína, não basta a atividade do RNAm; é necessária a participação dos RNAt e dos ribossomos.
d) Ao longo de um DNA, há segmentos que atuam diretamente na síntese de proteínas, os éxons, e os que parecem inativos nesse processo, os íntrons.
45. (FUND.CARLOS CHAGAS)  O números 123 e 4 correspondem ao ARNm(mensageiro) e as letras ABCDEF e G correspondem aos respectivos ARNt(transportador), indicando, resumidamente, um dos passos na síntese de proteínas.
45
Qual das alternativas abaixo expressa corretamente o mecanismo genético acima?
a) 1 – C, 2 – B, 3 – G, 4 – A.
b) 1 – D, 2 – A, 3 – F, 4 – C.
c) 1 – A, 2 – C, 3 – B, 4 – E.
d) 1 – B, 2 – D, 3 – A, 4 – F.
e) 1 – F, 2 – A, 3 – D, 4 – G.
46. (UFV) Com base no esquema abaixo, que mostra alguns passos necessários à síntese proteica, bem como algumas moléculas e estruturas nela envolvidas, assinale a(s) alternativa(s) correta(s).
46
I   II
0  0 – I representa o nucléolo.
1  1 – A etapa III é denominada transcrição.
2  2 – O complexo resultante da união de IV com V é chamado polirribossomo.
3  3 – VI atua no transporte dos aminoácidos.
4  4 – II está relacionado com a formação de V e de VI.
47. (PUC-SP) A rifampicina é um antibiótico que inibe a atividade da enzima responsável pela transcriçãoem bactérias. Seuma célula for tratada com esse antibiótico, deverá apresentar inibição:
a) Exclusivamente da produção de DNA.
b) Exclusivamente da produção de proteínas.
c) Da produção de DNA e de proteínas.
d) Da produção de RNA e de proteínas.
e) Da produção de DNA, de RNA e de proteínas.
48. A figura abaixo resume o processo de transcrição. A sequência de bases orgânicas do RNAm recém produzido é (de cima para baixo):
48
a) TAG – CCT – ATC.
b) TUC – CUT – AGA.
c) AUC – GGA – UAG.
d) ATC – UCT – TAG.
e) AUA – UAU – AAU.
49. (UECE) No processo de síntese proteica:
I. Há uma interrelação do núcleo com o citoplasma.
II. Os aminoácidos do citoplasma são selecionados pelo RNA-t (transportador) e vão formar o códon.
III. No mecanismo de tradução ou decodificação é imprescindível a participação dos ribossomos.
Assinale a alternativa
a) Se apenas I e III estiverem corretas.
b) Se apenas III estiver correta.
c) Se apenas I e II estiverem corretas.
d) Se III e III estiverem corretas.
50. (UEG) Vamos admitir que as duas cadeias de uma molécula de ADN separam-se e que cada uma delas vai servir de molde para a formação de uma molécula de ARN mensageiro. Se ocorrer, teremos o seguinte resultado:
a) Uma das moléculas de ARN mensageiro dirigirá a formação de um tipo de proteína e a outra molécula, um tipo diferente de proteínas.
b) As duas moléculas de ARN mensageiro dirigirão a formação de proteínas iguais.
c) As duas proteínas são iguais, mas não têm a mesma sequência de ácidos aminados.
d) As duas proteínas terão a mesma sequência de ácidos aminados, porque cabe aos ARN de transferência colocar os aminoácidos nos devidos lugares.
e) As duas proteínas serão diferentes, porque os ribossomos interpretarão corretamente as mensagens contidas nas moléculas de ARN mensageiro.

GABARITO

01
02
03
04
05
06
07
08
09
10
A
B
VVVVV
E
D
D
D
C
D
VVFFF
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
D
B
FVFFV
A
A
VVFFV
E
VVVFF
D
VFFVF
21
22
23
24
25
26
27
28
29
30
B
C
VFFVF
B
A
C
C
FVVFF
D
VFFVV
31
32
33
34
35
36
37
38
39
40
C
B
E
D
A
C
B
VFVFV
D
FVVFV
41
42
43
44
45
46
47
48
49
50
E
D
VVFVF
A
A
VVVVV
D
C
A
A

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